百科事典 > トップ > ミオシンってどうなの？
概要
概要 筋肉に必ず含まれる「モータータンパク」の一種であり、科学史上最初に発見されたものでもある。筋細胞内ではミオシンは多数寄り集まってフィラメントを形成し、そのまわりを取り囲むアクチン と相互作用することによって筋肉としての収縮動作を行う。アクチンとミオシンを一体としてアクトミオシン と呼ぶことがある。このときの相互作用について、現在までにさまざまなモデルが提案されており、中には有名なたぐりよせるような動作（まるで尺取虫のようである）を行うとするモデルもあったが後に否定され、現在は確定的なモデルが存在しない状態である。ミオシンには、relax状態（state）とcontraction状態と呼ばれるふたつの状態が存在し、contraction状態のときにATPを消費する。ATPはエネルギーを出すための燃料であり、ATPの消費により筋肉中に乳酸がたまることで疲労する。これが人間が鉄棒にぶら下がり続けるだけで疲れる理由である。しかし、貝などでは、contraction状態でATPの消費量が低下する筋肉が存在する。なお、筋肉を「伸ばす」という作用は存在せず、逆側にある筋肉（拮抗筋）が収縮することで、結果的に筋肉をムリヤリ伸ばしているということを忘れてはならない。この例となるのが、上腕二等筋と上腕三頭筋、などである。ミオシンは、タンパクの研究対象として非常に有用であり、さまざまな動物から精製されている。代表例として、うさぎ、にわとり、ホタテ、ムール貝などが挙げられる。ここで、実験動物として名高いカエルが使用されていないのは、なぜかミオシンを精製するうまい方法が見つかっていないからだ。収量が上がらなければ誰もカエルを使いたいとは思わないだろう。
- d.hatena.ne.jp
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ミオシンの形状、大きさ、分子量について
ミオシンの形状、大きさ、分子量について ミオシンは、さまざまな種類があるがここでは一般的に扱われるMyosin-IIについてのみ述べる。ミオシンがモータータンパクであることはすでに述べたが、ミオシン全体においてモータータンパクである部分と、フィラメントを形成する部分は異なる。通常、ミオシン全体に対し、モータータンパク部をHMM（Heavy Mero-Myosin)、フィラメント形成部をLMM（Light Mero-Myosin)と呼び、それぞれ分子量はHMMが約350 kDa、LMMが約150 kDaほどである。よって、ミオシン全体では約500 kDaとなる。HMMはさらにサブフラグメント1、2（通常S1,S2と表記する）に分けることができる。1つのHMMには2つのS1と1つのS2が含まれ、分子量はS1が約120 kDa、S2が約100 kDaである。これらの分子量の値は、動物種によって異なる。また、S1ふたつのみの状態をMyosin Head、S2とLMMのみの状態をMyosin Rodと呼ぶ。透過型電子顕微鏡などで観察する場合や、タンパク機能を調べる場合には、調べたい部位のみを残すようにこれらの酵素を利用して分解することが多い。よって、これらの部位に関する呼称は非常に重要であり、研究分野・内容を端的にあらわす用語としても用いることが可能である。ミオシンをこれらの部位に分解するためには、タンパク質分解酵素を用いる。ミオシンをHMMとLMMに分解する酵素は、トリプシンなど、S1とS2に分解する酵素は、パパインなどがある。
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種類があるがここでは分子量についてミオシンのについてのみミオシンは、さまざまな一般的に扱われる大きさ、述べる形状、。ミオシンがモータータンパクであるフィラメントを異なる述べたが、部分はモータータンパクであることはすでに形成するミオシン部分と、全体において。通常、それぞれ形成部を部をミオシンが約150呼び、ほどである約350と対し、全体にモータータンパクフィラメント、、分子量はが。よって、ミオシン約500となる全体では。はさらに表記する分けることができる2通常1サブフラグメント1、に2と。1つのには1つの2が、含まれ、約1002つの2が1とである分子量は1が約120。これらの値は、動物種によって異なる分子量の。また、と状態を呼ぶ状態を1ふたつのみの、2とのみの。透過型電子顕微鏡などで部位のみを場合には、残すようにこれらの調べる観察する利用して分解することが多い場合や、調べたい機能を酵素をタンパク。よって、部位に用語としてもこれらの用いることが可能である端的にあらわす研究分野非常に呼称は関する重要であり、内容を。ミオシンをこれらの質分解酵素を部位に分解するためには、タンパク用いる。ミオシンをとに酵素は、分解する1と分解するパパインなどがある2にトリプシンなど、酵素は、。
ウィキペディア ミオシン 出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2007/03/17 04:23 UTC 版)ミオシン (Myosin) はアクチンを制御するタンパク質である。ミオシンはATPase活性を持ち、ATPを加水分解しながら、ー端から＋端に向かってアクチンフィラメント上を移動するモータータンパク質である。フィラメントが固定されている場合、ミオシンの位置は変わらず、引っぱられてアクチンフィラメントの方が動く。この典型的な例が骨格筋の収縮である。ミオシンIIは２本ずつの重鎖 (Heavy chain) と個々の重鎖に２本ずつの軽鎖 (Light chain) の合計６本のポリペプチド鎖からなる複合体である。はじめは骨格筋から単離された。筋繊維に多量に存在し筋肉の収縮等に関与するほか、様々なタイプのミオシンがあり、細胞の移動や細胞分裂にも関わっていることが明らかにされている。筋収縮では?型ミオシンが関与している。筋収縮は、ミオシンフィラメントとアクチンフィラメントの構造変化により起こる。まずATPがミオシンと結合する。加水分解によりADPとリン酸に分解される。この分解でミオシンのヘッドの構造が変化し、アクチンに沿って移動し、新たな場所に弱く結合する。すると、リン酸が離れ、さらに強い結合となる。その後、ADPがミオシンから離れ、ミオシンの構造変化による引っ張りが、収縮となる。この機構はさらに細胞質中のカルシウムイオン濃度の変化により制御される。 この項目「ミオシン」は、自然科学に関連した書きかけの項目です。加筆・訂正などをして下さる協力者を求めています。 このページの上へ
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0323はウィキペディア出典制御する2007百科事典ミオシン版ウィキペディアアクチンをフリーミオシン17タンパク質である04。ミオシンはアクチンフィラメント端から質である端に上を活性を持ち、加水分解しながら、を移動する向かってモータータンパク。フィラメントが引っぱられてミオシンの位置は固定されているアクチンフィラメントの変わらず、動く方が場合、。この例が典型的な収縮である骨格筋の。ミオシンは２本ずつの合計６本の鎖からなるポリペプチドの軽鎖の重鎖に２本ずつの複合体である重鎖個と。はじめは単離された骨格筋から。筋繊維に様タイプの多量に細胞の筋肉の関わっていることが収縮等に細胞分裂にもな存在し明らかにされている関与するほか、ミオシンがあり、移動や。筋収縮ではミオシンが型関与している。筋収縮は、構造変化によりミオシンフィラメントと起こるアクチンフィラメントの。まずが結合するミオシンと。加水分解によりと酸に分解されるリン。このミオシンの結合する新たなヘッドの分解でアクチンに構造が変化し、弱く場所に沿って移動し、。すると、酸がリン結合となる強い離れ、さらに。その張りが、構造変化によるミオシンの収縮となる離れ、引っ後、ミオシンからが。この機構はさらに細胞質中の変化により濃度の制御されるカルシウムイオン。項目ですは、項目ミオシン書きかけの関連したこの自然科学に。加筆下さる訂正などをして求めています協力者を。このページの上へ。
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